在一项最新的研究中，美国科学家利用机械应力，成功打开了细胞骨架蛋白（Cytoskeletalproteins）的折叠（proteinfolding，简单说来，蛋白折叠就是肽链形成各种空间蛋白结构的过程）结构。这一结果加深了科学家对细胞行为的理解，并有望为药物开发提供新的标靶。相关论文发表在8月3日的《科学》杂志上。

　　细胞每时每刻都在承受各种机械力的作用。其中一些力是由肌体内部的流动性产生的，比如血液流过血管；而另一些力则来自细胞之间的相互作用。在最新的研究中，美国宾夕法尼亚州立大学的化学与分子生物学教授DennisDischer领导的小组正是利用机械应力，诱导细胞骨架蛋白产生了构象变化。随后，研究人员通过荧光标记，测定了这些蛋白的分子序列，查明并绘制了一些隐藏的蛋白绑定结合位置，这些位置在细胞处于静态和自由状态时是无法发现的。

　　研究人员分别针对红血球和干细胞进行了类似的实验，都取得了成功。这一结果突破了长期以来，科学家打开蛋白折叠需要借助化学反应的一般方法。

　　生物体内的各种生化反应（比如细胞分化）都离不开蛋白质，而蛋白质的装配结构和反应特性则是这些过程的基础。从许多病理学问题，比如心脏病、贫血以及肿瘤硬化等都能够反映出蛋白质组成和装配发生了改变，进而影响到了细胞周围的静态环境和动力学机制。因此，研究人员通常使用蛋白的某些区域作为新型药物开发的标靶，但前提是他们必须了解各种蛋白的折叠、装配和性能等。

　　对细胞骨架蛋白而言，它们的折叠错乱是引发许多疾病的主要原因。此外，细胞内骨架蛋白的柔性对于细胞间的力学相互作用也有至关重要的影响。这一点对于在肌体内引入干细胞进行治疗的意义非比寻常。

　　科学家如果能进一步了解蛋白折叠形成的信号途径、蛋白折叠的各种力学特性以及对细胞活性的影响，新的治疗方法就必将会不断涌现出来